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1α-螺旋(α-helix)

蛋白質中常見的一種二級結構,肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀,一般都是右手螺旋結構,螺旋是靠鏈內氫鍵維持的。每個氨基酸殘基(第n個)的羰基氧與多肽鏈C端方向的第4個殘基(第n+4個)的醯胺氮形成氫鍵。在典型的右手α-螺旋結構中,螺距為0.54nm,每一圈含有3.6個氨基酸殘基,每個殘基沿著螺旋的長軸上升0.15nm。
α-螺旋
螺旋的半徑為0.23nm。

2主要特徵

①肽鏈以螺旋狀盤卷前進,每圈螺旋由3.6個氨基酸構成,螺圈間距(螺距)為5.44埃;②螺旋結構被規則排布的氫鍵所穩定,氫鍵排布的方式是:每個氨基酸殘基的N—H與其氨基側相間三個氨基酸殘基的C=O形成氫鍵。這樣構成的由一個氫鍵閉合的環,包含13個原子。因此,α-螺旋常被準確地表示為3.613螺旋。螺旋的盤繞方式一般有右手旋轉和左手旋轉,在蛋白質分子中實際存在的是右手螺旋。

3形成的因素

①側鏈基團的電荷性質和大小都有影響,甘氨酸由於側鏈太小,構象不穩定,是α螺旋的破壞者;② 連續存在帶相同電荷的氨基酸殘基;③ 存在脯氨酸殘基,脯氨酸由於其亞氨基少一個氫原子,無法形成氫鍵,而且Cα-N鍵不能旋轉,所以是α螺旋的破壞者,肽鏈中出現脯氨酸就中斷α螺旋,形成一個「結節」。

4α-螺旋的偶極距和帽化

α-螺旋中所有氫鍵都沿螺旋軸指向同一方向。每一肽鍵都有由N-H和C=O的極性產生的偶極距。
所謂帽化就是給末端裸露的N-H和C=O提供僅見氫鍵配偶體(partner),並摺疊蛋白質的其他部分以促成與末端的非極性殘基的疏水作用。
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