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酶的活性部位(又稱活性中心)
酶的催化作用是通過其與底物形成複合物(即中間產物)降低反應能閾來實現的。酶是一個大分子蛋白質,而底物往往是小分子化合物,現已證實,酶分子表面不是任何部位都能與底物相結合的。只有稱為酶的活性部位才能與底物結合併進行催化作用。 
酶的活性部位:有些必需基團雖然在一級結構上可能相距很遠,但在形成空間結構時彼此靠近,集中在一起,形成具有一定空間結構的區域,並能與底物特異地結合,將底物轉化為產物。這一區域,稱為酶的活性部位(Active site)。對於綴合酶來說,輔因子上某一部分的結構,往往是活性部位的組成成分。  
酶的活性部位在酶的催化機制中的作用:由於酶的活性部位與底物結合后,能使底物作用濃度相對增加,易於反應(稱為鄰近效應,Proximity);或使底物功能基團受酶影響,作定向轉移 (Orientation),更有利於催化作用發生;或活性部位內的催化基團提供質子或吸收質子,呈現酸鹼催化劑的作用;或形成一個以共價鍵相結合的活潑中間物,降低活化能;或使底物分子中某些化學鍵受到牽拉變形而易斷裂(又稱底物形變,Strain,Distortion),這些因素相互配合,使催化效率大為提高。
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