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組織蛋白酶cathepsin
組織蛋白酶cathepsin 在各種動物組織的細胞內(特別是溶酶體部分)發現的一類蛋白酶。此名源自希臘語的「消化」,為威爾斯達特(R.Willstāatter,1929)命名的。來源於同一種類組織細胞的也是由組織蛋白酶A.B.C.D.E等多種酶組成。可以根據所作用的代表性底物的種類進行分類,但似乎各自還有數種同工酶。組織蛋白酶A的代表性底物是N-苄氧基羰基-L-谷醯胺-L-苯丙氨酸,最適pH約5.5(3—6),可能是一種羧肽酶,可為二異丙基磷氟酸(DFP)或對氯汞苯甲酸(PCMB)失活。組織蛋白酶B催化苯甲醯-L-精氨醯胺的水解。其活性的表現需要巰基化合物(SH化合物)的存在,最適pH在6附近,有人認為是類似木瓜蛋白酶的肽鏈內切酶,已知有B1和B2(或B′和B)二種。組織蛋白酶C的代表性底物是甘氨醯-L-苯丙醯胺,在pH5附近催化此醯胺鍵的水解,在pH7附近時催化以其它底物分子的氨基代替水分子作為受體的轉移反應,亦稱為二肽氨肽酶Ⅰ(由第一個反應命名)或二肽轉移酶(按第二個反應命名)。能為巰基化合物或Cl-離子所激活。組織蛋白酶D和E可以使用ES010(MCA-Lys-Pro-Leu-Gly-Leu-DPA-Ala-Arg-NH2)或ES001(MCA-Pro-Leu-Gly-Leu-DPA-Ala-Arg-NH2)作為底物。兩者在pH2.5—4.0顯有消化酸變性的血紅蛋白或血清白蛋白的肽鏈內切酶的作用。巰基化合物對活性沒有影響,DFP也不抑制。
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