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血紅蛋白是高等生物體內負責運載氧的一種蛋白質,存在於脊椎動物、某些無脊椎動物血液和豆科植物根瘤中。人體內的血紅蛋白由四個亞基構成,分別為兩個α亞基和兩個β亞基,在與人體環境相似的電解質溶液中血紅蛋白的四個亞基可以自動組裝成α2β2的形態。

1 血紅蛋白 -簡介

血紅蛋白血紅蛋白
血紅蛋白是是高等生物體內負責運載氧的一種蛋白質,又名血紅素。人體內的血紅蛋白由四個亞基構成,分別為兩個α亞基和兩個β亞基,在與人體環境相似的電解質溶液中血紅蛋白的四個亞基可以自動組裝成α2β2的形態。血紅蛋白的每個亞基由一條肽鏈和一個血紅素分子構成,肽鏈在生理條件下會盤繞摺疊成球形,把血紅素分子抱在裡面,這條肽鏈盤繞成的球形結構又被稱為珠蛋白。血紅素分子是一個具有卟啉結構的小分子,在卟啉分子中心,由卟啉中四個吡咯環上的氮原子與一個亞鐵離子配位結合,珠蛋白肽鏈中第8位的一個組氨酸殘基中的吲哚側鏈上的氮原子從卟啉分子平面的上方與亞鐵離子配位結合,當血紅蛋白不與氧結合的時候,有一個水分子從卟啉環下方與亞鐵離子配位結合,而當血紅蛋白載氧的時候,就由氧分子頂替水的位置。
血紅蛋白血紅蛋白

血紅蛋白與氧結合的過程是一個非常神奇的過程。首先一個氧分子與血紅蛋白四個亞基中的一個結合,與氧結合之後的珠蛋白結構發生變化,造成整個血紅蛋白結構的變化,這種變化使得第二個氧分子相比於第一個氧分子更容易尋找血紅蛋白的另一個亞基結合,而它的結合合會進一步促進第三個氧分子的結合,以此類推直到構成血紅蛋白的四個亞基分別與四個氧分子結合。而在組織內釋放氧的過程也是這樣,一個氧分子的離去會刺激另一個的離去,直到完全釋放所有的氧分子,這種有趣的現象稱為協同效應。由於協同效應,血紅蛋白與氧氣的結合曲線呈S形,在特定範圍內隨著環境中氧含量的變化,血紅蛋白與氧分子的結合率有一個劇烈變化的過程,生物體內組織中的氧濃度和肺組織中的氧濃度恰好位於這一突變的兩側,因而在肺組織,血紅蛋白可以充分地與氧結合,在體內其它部分則可以充分地釋放所攜帶的氧分子。

血紅蛋白血紅蛋白
可是當環境中的氧氣含量很高或者很低的時候,血紅蛋白的氧結合曲線非常平緩,氧氣濃度巨大的波動也很難使血紅蛋白與氧氣的結合率發生顯著變化,因此健康人即使呼吸純氧,血液運載氧的能力也不會有顯著的提高,從這個角度講,對健康人而言吸氧的所產生心理暗示要遠遠大於其生理作用。除了運載氧,血紅蛋白還可以與二氧化碳、一氧化碳、氰離子結合,結合的方式也與氧完全一樣,所不同的只是結合的牢固程度,一氧化碳、氰離子一旦和血紅蛋白結合就很難離開,這就是煤氣中毒和氰化物中毒的原理,遇到這種情況可以使用其它與這些物質結合能力更強的物質來解毒,比如一氧化碳中毒可以用靜脈注射亞甲基藍的方法來救治。

2 血紅蛋白 -工作原理

血紅蛋白血紅蛋白
血紅蛋白與氧結合的過程是一個非常神奇的過程。首先一個氧分子與血紅蛋白四個亞基中的一個結合,與氧結合之後的珠蛋白結構發生變化,造成整個血紅蛋白結構的變化,這種變化使得第二個氧分子相比於第一個氧分子更容易尋找血紅蛋白的另一個亞基結合,而它的結合會進一步促進第三個氧分子的結合,以此類推直到構成血紅蛋白的四個亞基分別與四個氧分子結合。而在組織內釋放氧的過程也是這樣,一個氧分子的離去會刺激另一個的離去,直到完全釋放所有的氧分子,這種有趣的現象稱為協同效應。

血紅素分子結構由於協同效應,血紅蛋白與氧氣的結合曲線呈S形,在特定範圍內隨著環境中氧含量的變化,血紅蛋白與氧分子的結合率有一個劇烈變化的過程,生物體內組織中的氧濃度和肺組織中的氧濃度恰好位於這一突變的兩側,因而在肺組織,血紅蛋白可以充分地與氧結合,在體內其他部分則可以充分地釋放所攜帶的氧分子。可是當環境中的氧氣含量很高或者很低的時候,血紅蛋白的氧結合曲線非常平緩,氧氣濃度巨大的波動也很難使血紅蛋白與氧氣的結合率發生顯著變化,因此健康人即使呼吸純氧,血液運載氧的能力也不會有顯著的提高,從這個角度講,對健康人而言吸氧的所產生心理暗示要遠遠大於其生理作用。

除了運載氧,血紅蛋白還可以與二氧化碳、一氧化碳、氰離子結合,結合的方式也與氧完全一樣,所不同的只是結合的牢固程度,一氧化碳、氰離子一旦和血紅蛋白結合就很難離開,這就是煤氣中毒和氰化物中毒的原理,遇到這種情況可以使用其他與這些物質結合能力更強的物質來解毒,比如一氧化碳中毒可以用靜脈注射亞甲基藍的方法來救治。

血紅蛋白血紅蛋白
血紅素和珠蛋白構成的綴合蛋白質,是脊椎動物血液的有色成分。其主要功能是運輸氧,也有維持血液酸鹼平衡的作用。血紅素是含2價鐵的卟啉化合物。鐵有6個配位鍵,其中4個與血紅素的環狀結構相連,並與之處在同一平面中。另2個配位鍵中的一個與蛋白質部分相連,還有1個則連接氧。珠蛋白含有4個亞基(α2β2),每個亞基連接1個血紅素輔基。人和許多動物血紅蛋白α鏈(含141個氨基酸殘基)和β鏈(含146個氨基酸殘基)的氨基酸序列已確定,也已用X射線衍射結構分析測定其四級結構。血紅蛋白基因的點突變導致異常血紅蛋白的產生。已發現數百種異常血紅蛋白,其中只有一小部分引起疾病發生,最常見也最了解的疾病是鐮刀形紅細胞貧血病。

3 血紅蛋白 -生理意義

血紅蛋白血紅蛋白
血紅蛋白的四級結構對其運氧功能有重要意義。它能從肺攜帶氧經由動脈血運送給組織,又能攜帶組織代謝所產生的二氧化碳經靜脈血送到肺再排出體外。現知它的這種功能與其亞基結構的兩種狀態有關,在缺氧的地方(如靜脈血中)亞基處於鉗制狀態,使氧不能與血紅素結合,所以在需氧組織里可以快速地脫下氧;在含氧豐富的肺里,亞基結構呈鬆弛狀態,使氧極易與血紅素結合,從而迅速地將氧運載走。亞基結構的轉換使呼吸功能高效進行。

氰化高鐵法:手指血20微升

自動血細胞分析儀:靜脈血1~2毫升,EDTAK2抗凝

生理情況下,人體每天均約有1/120紅細胞衰亡,同時,又有1/120的紅細胞產生,使紅細胞的生成與衰亡保持動態平衡。多種原因可使這種平衡遭到破壞,導致紅細胞和血紅蛋白數量減少或增多。

4 血紅蛋白 -正常參考值

成年男性:120~160g/L
成年女性:110~150g/L
新生兒:170~200g/L
兒童:110~160g/L

5 血紅蛋白 -異常結果分析

紅細胞和血紅蛋白增多

1.相對性增多:由於某些原因使血漿中水分丟失,血液濃縮,使紅細胞和血紅蛋白含量相對增多。如連續劇烈嘔吐、大面積燒傷、嚴重腹瀉、大量出汗等;另見於慢性腎上腺皮質功能減退、尿崩症、甲狀腺功能亢進等。

2.絕對性增多:由各種原因引起血液中紅細胞和血紅蛋白絕對值增多,多與機體循環及組織缺氧、血中促紅細胞生成素水平升高、骨髓加速釋放紅細胞有關。

(1)生理性增多:見於高原居民、胎兒和新生兒、劇烈勞動、恐懼、冷水浴等。

(2)病理性增多:由於促紅細胞生成素代償性增多所致,見於嚴重的先天性及後天性心肺疾病和血管畸形,如法洛四聯症、紫紺型先天性心臟病、阻塞性肺氣腫、肺源性心臟病、肺動-靜脈瘺以及攜氧能力低的異常血紅蛋白病等。

在另一些情況下,病人並無組織缺氧,促紅細胞生成素的增多並非機體需要,紅細胞和血紅蛋白增多亦無代償意義,見於某些腫瘤或腎臟疾病,如腎癌、肝細胞癌、腎胚胎瘤以及腎盂積水、多囊腎等。

血紅蛋白血紅蛋白
紅細胞和血紅蛋白減少

一般成年男性血紅蛋白<120g/L,成年女性血紅蛋白<110g/L為貧血。根據血紅蛋白減低的程度貧血可分為四級。輕度:血紅蛋白<90g/L、中度:血紅蛋白90~60g/L、重度:血紅蛋白60~30g/L、極度:血紅蛋白<30g/L。

1.生理性減少:3個月的嬰兒至15歲以前的兒童,因生長發育迅速而致造血原料相對不足,紅細胞和血紅蛋白可較正常人低10%~20%。妊娠中、後期由於孕婦血容量增加使血液稀釋,老年人由於骨髓造血功能逐漸減低,均可導致紅細胞和血紅蛋白含量減少。

2.病理性減少:

(1)紅細胞生成減少所致的貧血:

1)骨髓造血功能衰竭:再生障礙性貧血、骨髓纖維化等伴發的貧血。

2)因造血物質缺乏或利用障礙引起的貧血:如缺鐵性貧血、鐵粒幼細胞性貧血、葉酸及維生素B12缺乏所致的巨幼細胞性貧血。

(2)因紅細胞膜、酶遺傳性的缺陷或外來因素造成紅細胞破壞過多導致的貧血,如遺傳性球形紅細胞增多症、地中海性貧血、陣發性睡眠性血紅蛋白尿、異常血紅蛋白病、兔疫性溶血性貧血、心臟體外循環的大手術及一些化學、生物因素等引起的溶血性貧血。

(3)失血:急性失血或消化道潰瘍、鈞蟲病等慢性失血所致的貧血。

6 血紅蛋白 -參考資料

1.http://wikipedia.cnblog.org/wiki/%E8%A1%80%E7%BA%A2%E8%9B%8B%E7%99%BD

2.http://www.funshare.com.cn/e_cool/biology/76_416_3.html

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