評論(0

血紅蛋白分子

標籤: 暫無標籤

1英文

Haemoglobin molecule

2簡介

血紅蛋白分子是一個工作效率極高的分子機器,它通過運動和小的結構改變來調節他的行為。氧氣和血紅蛋白四個位點的結合併不是同步的。第一個氧氣和血紅蛋白結合,使相應的蛋白鏈發生微小的變化,這些變化使它們與氧結合更容易。所以,雖然結合第一個氧是困難的,但是結合第二個,第三個,第四個變得越來越容易。這為血紅蛋白行使功能提供了便利。當血液流經氧氣充足的肺時,氧氣很容易和第一個亞單位結合,然後很快的充滿其他部分。然後當血液在體內循環時,氧氣濃度下降,二氧化碳濃度升高,在這種情況下,血紅蛋白釋放氧氣,一旦一個氧氣脫離,血紅蛋白就改變形狀,這使得其他三個氧很快被釋放。以這種方式血紅蛋白再肺部裝載最大量的氧,然後運到需氧的組織。 在這個動畫中,一個亞單位的血紅素被固定在一個地方,所以我們能看到在結合氧氣的時候血紅蛋白是如何圍繞它運動的。氧用綠色表示,氧結合在血紅素中心的鐵上時,把血紅蛋白底部的組氨酸往上拉。這使整個α螺旋的位置發生移動,在血紅素下面用橙色表示。這種移動傳遞到其它的蛋白鏈,最後引起兩個蘭色亞單位的滾動。

3分子結構

每一血紅蛋白分子由一分子的珠蛋白和四分子亞鐵血紅素組成,珠蛋白約佔96%,血紅素佔4%
血紅蛋白是高等生物體內負責運載氧的一種蛋白質。
人體內的血紅蛋白由四個亞基構成,分別為兩個α亞基和兩個β亞基,在與人體環境相似的電解質溶液中血紅蛋白的四個亞基可以自動組裝成α2β2的形態。
血紅蛋白的每個亞基由一條肽鏈和一個血紅素分子構成,肽鏈在生理條件下會盤繞摺疊成球形,把血紅素分子抱在裡面,這條肽鏈盤繞成的球形結構又被稱為珠蛋白。血紅素分子是一個具有卟啉結構的小分子,在卟啉分子中心,由卟啉中四個吡咯環上的氮原子與一個亞鐵離子配位結合,珠蛋白肽鏈中第8位的一個組氨酸殘基中的吲哚側鏈上的氮原子從卟啉分子平面的上方與亞鐵離子配位結合,當血紅蛋白不與氧結合的時候,有一個水分子從卟啉環下方與亞鐵離子配位結合,而當血紅蛋白載氧的時候,就由氧分子頂替水的位置。

相關評論

同義詞:暫無同義詞