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1.α-螺旋(α-helix):蛋白質中常見的二級結構,肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀,一般都是右手螺旋結構,螺旋是靠鏈內氫鍵維持的。每個氨基酸殘基(第n個)的羰基與多肽鏈C端方向的第4個殘基(第4+n個)的醯胺氮形成氫鍵。在古典的右手α-螺旋結構中,螺距為0.54nm,每一圈含有3.6個氨基酸殘基,每個殘基沿著螺旋的長軸上升0.15nm.a-螺旋(a-helix)是蛋白質中最常見、最典型、含量最豐富的二級結構元件。早在1950年L.Pauling等人就根據從小肽晶體結構中測得的多肽標準參數,預測出能夠穩定存在的a-螺旋結構,並很快由實驗得到證實。
2.a-螺旋的手性
a-螺旋是手性結構,具有旋光能力。但a-螺旋的比旋並不等於構成自身的氨基酸比旋的簡單加和,而無規則捲曲的比旋與這種加和相等。事實上a-螺旋的旋光性是a碳原子的構型不對稱性和a-螺旋的構象不對稱性的總反映。
3.影響a-螺旋形成的因素
·相鄰側鏈帶同種電荷側鏈之間的排斥作用
·R基的大小
脯氨酸(Pro)
·不可能繞N-Cα旋轉而引入結節
·醯胺N上也沒有H可供形成氫鍵
甘氨酸(Gly)
·側鏈僅為H,太容易繞Cα旋轉
使a-螺旋更穩定因素
·每隔3個殘基的2個側鏈上正、負電荷形成例離子鍵結合
·每隔3個殘基的2個側鏈的疏水作用
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